발린과 글루탐산은 구조와 성질이 매우 다른 아미노산입니다. 그것들은 단백질의 빌딩 블록이며, 때로는 DNA의 돌연변이가 하나를 다른 것으로 대체 할 수 있습니다. 이것은 잠재적으로 심각한 질병으로 이어질 수 있으며, 그중 가장 잘 알려진 것은 겸상 적혈구 빈혈입니다.
발린 및 글루타민산
아미노산은 한 지점까지 매우 유사한 구조를 가지고 있지만, 각 유형의 아미노산 (20 가지 공통 품종이 있음)에는 단백질의 특성을 결정하는 독특한 측쇄가 있습니다. 발린의 측쇄는 전적으로 탄소와 수소로 구성되는 반면, 글루탐산의 측쇄는 산소도 포함하며 산성이다. 발린과 글루탐산 측쇄의 주요 차이점은 단백질에서 매우 다르게 행동한다는 것을 의미합니다.
치환
하나의 아미노산을 다른 아미노산으로 대체하는 것은 일반적으로 DNA-데 옥시 리보 핵산에 대한 돌연변이의 결과로서 부모에게서 물려 받고 각 세포핵에있는 유전 물질입니다. DNA는 세포가 단백질을 만들기 위해 사용하는 "코드"를 포함하고; 로라 리 셔우드 박사는 자신의 책 "인간 물리학"에서 부모로부터 돌연변이 된 DNA를 받으면 DNA에 잘못된 정보가 포함되어 있고 DNA의 해당 부분에서 만든 단백질에 결함이 있다고 설명합니다.
가능성
단백질의 일부 치환은 기능면에서 큰 차이를 만들지 않습니다. 하나의 아미노산이 매우 유사한 것으로 대체 될 때 가장 그렇습니다. 그러나 글루탐산의 발린의 치환은 매우 심각합니다. 매우 다른 특성 때문에 단백질은 3 차원 형태로 유지되어 아미노산 간의 상호 작용에 기초하여 기능 할 수있게한다. 글루타민산은 단백질 형태를 유지하면서 양으로 하전 된 아미노산에 달라 붙도록하는 음전하를 가지고있다. 발린은 양으로 하전 된 아미노산에 달라 붙을 수 없으므로이 치환 된 단백질은 정확하게 형성되지 않을 것입니다.
낫 세포 빈혈
낫 세포 빈혈은 글루탐산을위한 발린의 치환에 의해 야기된다. 화학자 Linus Pauling은 먼저 그것이 헤모글로빈 단백질의 돌연변이의 결과라고 판단했습니다. 헤모글로빈은 폐에서 조직으로 산소를 운반합니다. DNA에 단백질을 코딩하는 돌연변이가 있으면 산소를 효과적으로 운반 할 수 없어 적혈구가 잘못 형성된다고 Drs는 설명합니다. 레지날드 개렛과 찰스 그리샴의 저서 "생물 화학".
