아미노산은 신체가 제조하는 단백질, 효소, 호르몬 및 신경 전달 물질의 구성 요소입니다. 모든 아미노산은 수소 원자를 갖는 중심 알파-탄소, 아민 기, 카르복실기 및 측쇄의 4 개의 분자 그룹으로 구성된 일반적인 구조를 공유한다. 신체에는 물, 전하 및 분자 구성에 대한 친화력이 다른 측쇄를 제외하고 동일한 20 가지 유형의 아미노산이 있습니다.
일반적인 아미노산 구조
아미노산은 수소 원자를 함유하고; 1 개의 질소 및 3 개의 수소 원자를 함유하는 양으로 하전 된 아민 기; 및 1 개의 탄소 및 2 개의 산소 원자를 함유하는 음으로 하전 된 카르복실기. 이들 분자는 가변 측쇄 기와 함께 중심 알파 탄소에 연결된다. 아민 기의 양전하는 다른 아미노산의 음으로 하전 된 카르복실기에 끌린다. 이들 아미노산 중 몇몇의 연결은 아미노산 사슬의 골격을 형성한다. 이 사슬은 다른 아미노산 골격의 곁사슬과 접 히고 상호 작용하여 3 차원 단백질을 형성합니다.
소수성 아미노산
긴 일련의 탄소 및 수소를 함유하는 측쇄는 물을 밀어 내고 다른 발수성 또는 소수성 측쇄와 결합을 형성 할 것이다. 이 소수성 아미노산 클러스터는 물에 용해되지 않는 안정적이고 물리적으로 튼튼한 단백질 구조를 만듭니다. 피부, 힘줄 및 인대를 포함한 조직의 구조 단백질 인 콜라겐은 비교적 많은 양의 소수성 아미노산을 가지고 있습니다. 반대로, 혈액 내 헤모글로빈과 같이 물과 접촉하는 단백질은 친수성 또는 물을 끄는 아미노산의 비율이 비교적 높습니다.
아미노산 충전
일부 아미노산의 측쇄는 양전하 또는 음전하를 가지므로 반대로 하전 된 분자와 강한 상호 작용을 형성하는 데 도움이됩니다. 예를 들어, 음으로 하전 된 분자 인 ATP의 결합 부위는 많은 양으로 하전 된 아미노산을 함유하여 단백질에 대한 강한 결합을 촉진 할 수있다. 이 아미노산의 전하는 또한 수용성으로 만들어져 올바른 기능에 필수적 일 수 있습니다. 예를 들어, 겸상 적혈구 빈혈이있는 개인은 그들의 헤모글로빈 단백질 사슬 중 하나가 음전하 아미노산 대신에 하전되지 않은 아미노산을 갖는 돌연변이를 갖는다. 이것은 단백질의 모양을 왜곡하고 적혈구는 산소와 결합하여 운반 할 수 없습니다.
유황 아미노산
시스테인과 메티오닌은 측쇄에 황이있는 두 개의 아미노산입니다. 시스테인의 황 분자는 다른 시스테인의 황 분자에 결합하여 소수성이며 단백질의 구조적 완전성을 유지하는 데 도움이되는 강한 결합을 만듭니다. 머리카락과 손톱의 주요 구조 단백질 인 케라틴에는 많은 시스테인 아미노산이 들어 있습니다. 메티오닌의 황 분자는 다른 황에 결합 할 수 없지만, 단백질 분해 및 탄수화물 대사를 포함한 대사 과정에서 분자의 이동을 촉진합니다.
